Категории: Калибровка семян томата

Ферменты масличных семян

ферменты масличных семян

Активность и характер действия липаз имеют важное значение в процессе хранения масличных семян. При повышении влажности семян и температуры. обеспечивая ее каталитическую активность и одновременно предохраняя фермент от действия протеолитических ферментов. В клетках семян масличных растений. является прогнозирование показателей качества масличных семян современных Таблица 1 - Изменение активности комплекса ферментов семян олеинового типа. НЕФРИТ ИЗ СЕМЯН Ферменты масличных семян юрьев семен ферменты масличных семян

Просто супер, пожарить семена льна фраза

СЕМЕНА ПОЛОЦКИЙ

Их молекулярные массы 37,2 и 22,3 кДа соответственно. В пространстве белок образует две гексагональные структуры, уложенные стойкой, в которой субъединицы с кислотными и основными качествами чередуются в каждом шестиугольнике, а также с расположенными напротив их субъединицами второго шестиугольника.

Молекулы 11 S-глобулинов подсолнечника и рапса состоят из 6 субъединиц молекулярной массой В пространстве 11 S-глобулины подсолнечника и рапса образуют гексамерные структуры, подобные глобулину сои, но наиболее малогабаритные, практически сферической формы, с размерами 9 нм х 10,5 нм.

Так, запасный белок подсолнечника гелиантин представляет собой 11 S-глобулин с молекулярной массой приблизительно кДа. Он просто диссоциирует на полумолекулы при изменении pH и концентрации белка в растворе. Молекула гелиантина состоит из 6 сферических субъединиц, которые образуют узенький центральный канал, и имеет вид тригональной призмы. Вицилиноподобные, либо 7 S-белки, имеют наименьшую молекулярную массу — Фактически все вицилиноподобные белки и некие легуминоподобные являются гликопротеинами, в которых углеводы соединены с полипептидными цепями белков ковалентными связями.

Таковым образом, 11 S-белки — это основная форма запасных белков масличных семян. Щелочерастворимые белки масличных семян глютелины также представляют собой гетерогенные группы белков. У бобовых растений глютелины — это вицилиноподобные глобулины, которые крепко соединены с полисахаридами клеток.

Глютелины нельзя извлечь нейтральными солевыми растворами, для их извлечения нужна обработка веществом щелочи. При извлечении из семян запасные белки при изменении pH раствора диссоциируют на субъединицы. Диссоциация идет ступенчато, 1-ые две полумолекулы образуются уже при незначимых конфигурациях pH. Субъединицы, получаемые в итоге диссоциации, неоднородны по аминокислотному составу, заряду кислые и главные субъединицы и молекулярным массам.

Легуминоподобные белки состоят из 6 пар субъединиц, любая пара включает основную и кислую субъединицы, соединенные дисульфидными мостиками по типу a—S— S— 3. Но четвертичная структура запасных белков арахиса — арахинов А и Б — образована, по-видимому, без роли дисульфидных связей. В состав арахинов А и Б входят по 12 субъединиц.

Физиологический смысл четвертичной структуры запасного белка, может быть, состоит в том, что с ее образованием запасной белок перебегает в метаболически инертную форму, предохраняющую его от деяния собственных протеолитических ферментов во время созревания и в начале прорастания, что содействует скоплению белка в созревающих семенах, а при прорастании исключает его ранний распад.

Эта неповторимая и важная функция ферментов обоснована их качествами и строением. Различительными качествами ферментов являются их высокая активность, лабильность и специфика деяния. По строению ферменты подразделяют на однокомпонентные, состоящие лишь из белков, и двухкомпонентные.

В состав двухкомпонентных ферментов не считая белков входят комплексы небелковой природы — простетические группы, коферменты, либо комплексы, содержащие витамины либо ионы одно- и двухвалентных металлов. Белковый компонент, лишенный простетической группировки, каталитически неактивен. Витамины масличных растений в большинстве собственном являются компонентами простетических групп ферментов, но могут находиться и в вольном виде и делать личные функции к примеру, витамин Е — антиоксидант жирных кислот.

К водорастворимым относятся витамины группы В — тиамин В1 , рибофлавин В2 , никотиновая кислота РР , пиридоксин В6 , биотин, инозит, пантотеновая, парааминобензойная и фолиевая Вс кислоты. Шроты из семян подсолнечника, сои, арахиса, хлопчатника и остальных масличных растений богаты витаминами группы В.

В 1 кг семян масличных растений содержится 4, Тиамин участвует в реакциях переноса ацильных групп. При недочете тиамина в живом организме задерживается окисление пировиноградной кислоты. Рибофлавин представляет собой флавин, к которому присоединен пятиатомный спирт — рибит.

Содержание рибофлавина в семенах масличных культур приблизительно в Рибофлавин заходит в состав флавиновых ферментов и воспринимает роль в окислительно-восстановительных действиях. Рибофлавин образует с фосфорной кислотой флавинмононуклеотид, либо флавинадениндинуклеотид, которые являются коферментами аэробных дегидрогеназ. Пиридоксин — производное пиридина. В 1 кг ткани зародыша содержится Производное от пиридоксина соединение пиридоксальфосфат является кофактором ферментов, осуществляющих переаминирование аминокислот.

Никотиновая кислота в виде амида заходит в состав адениндинуклеотида — части коферментов анаэробных дегидрогеназ. В 1 кг семян содержится Пантотеновая кислота обширно всераспространена в растениях. Пантотеновая кислота заходит в состав кофермента А, активирующего и переносящего ацильные группы при синтезе и окислении жирных кислот, а также нужного для целого ряда остальных метаболических действий.

Содержание пантотеновой кислоты в семенах Биотин воспринимает роль в декарбоксилировании щавелевоуксусной и янтарной кислот и в связывании СO2. Содержание биотина в семенах сравнимо невелико — 0, Шестиатомный спирт инозит обширно всераспространен в растениях в виде соединения с шестью молекулами фосфорной кислоты инозитгексафосфорная кислота. В растениях, в особенности в масличных семенах и шроте, чрезвычайно огромное количество кальциевых и магниевых солей инозитгексафосфорной кислоты — фитина.

Из шрота фитин получают фабричным методом. В созревающих и прорастающих масличных семенах идет синтез ферментов и содержание витаминов возрастает. Разглядим некие ферменты, имеющие главное значение при созревании, послеуборочной обработке, хранении и переработке масличных семян. Посреди ферментов большей разрушительной силой в растениях владеют гидролазы, катализирующие гидролиз обычных и сложных липидов. Посреди гидролаз семян масличных растений следует выделить липазы, осуществляющие ступенчатый гидролиз триацилглицеролов.

Представляют собой липопротеины, соединенные с неорганическим кофактором — ионом кальция. Липазы разрушают сложноэфирные связи у всех 3-х атомов углерода глице-рола. Известны две формы липаз, имеющие оптимумы деяния в кислой и щелочных средах. Оптимум pH деяния липаз зависит от физиологического состояния семян.

Так, у покоящихся семян клещевины большая активность фермента наблюдается при pH 4, Таковая зависимость установлена для липаз, приобретенных из семян конопли, хлопчатника, тунга и льна, и разъясняется она локализацией различных липаз в разных органоидах клеточки. Молекулярная масса липазы клещевины 10 кДа. В структуру молекулы липазы заходит липопротеин, соединенный с гликопротеином, который защищает липопротеин от тепловой денатурации при нагревании.

Липидный компонент липопротеина — тетрамер рицинолевой кислоты размещен в активном центре фермента. Температурный оптимум активности липаз значительно зависит от влажности семян. Так, для семян подсолнечника влажностью Чем выше влажность семян, тем ниже температура инактивации фермента.

Активность липазы зависит также от состава газовой среды, в которой находятся семечки. При снижении содержания кислорода до На активность фермента влияет обезжиривание семян, в частности полярность применяемого растворителя и в особенности степень обезвоженности материала. Применение же кропотливо обезвоженного малополярного растворителя к примеру, гексана не понижает активности липазы в обезжиренных семенах. Полный гидролиз триацилглицеролов до глицерола и вольных жирных кислот катализируют три липазы.

Первой действует триацилглицероллипаза, потом диацилглицероллипаза и крайней — моноацилглицероллипаза, катализирующая гидролиз эфирной связи в моноацилглицеролах. Эти липазы локализованы в различных органоидах клеточки. Триацилглицероллипаза локализована в мембране липидных сферосом, моноацилглицероллипаза — в мембранах глиоксисом прорастающих семян. Указанные липазы различаются не лишь по специфики, но и по оптимумам pH и температуры.

Фосфолипазы в молекуле фосфолипидов гидролизуют три типа связей: сложноэфирные связи остатков жирных кислот, эфирные связи меж диацилглицеролом и замещенной фосфорной кислотой и эфирные связи меж фосфорной группой и азотистым основанием. Эти реакции катализируют разные фосфолипазы. Специфичным субстратом для всех фосфолипаз является фосфатидилхолин: Фосфолипаза A1 гидролизует сложноэфирную связь меж остатком жирной кислоты, находящимся в sn-1 положении, и глицеролом.

Фосфолипаза А2 гидролизует сложноэфирную связь остатка жирной кислоты в sn-2 положении. Фосфолипазы В1 и В2 гидролизуют сложно-эфирные связи остатков жирных кислот фосфолипидов в положениях sn-1 и sn-2, в которых отсутствует один из остатков жирной кислоты. Фосфолипаза С фосфатидилхолин-холинфосфогидролаза гидролизует эфирную связь меж диацилглицеролом и замещенной фосфорной кислотой и относится к гидролазам фосфодиэфиров.

В зависимости от замещающей группы, с которой фосфорная кислота образует вторую эфирную связь, фосфолипаза С гидролизует фосфатидилхолин, фосфатидилсерин, фосфатидилэтаноламин либо фосфатидилинозитол. Фосфолипаза D фосфатидилхолин-фосфатидгидролаза также гидролизует фосфодиэфиры по эфирной связи меж остатком фосфорной кислоты и азотистым основанием. Она действует на большая часть фосфолипидов, за исключением фосфатидилинозитолов.

В растительных клеточках фосфолипаза D локализована в лизосомах. В масличных семенах наибольшее значение имеет фосфолипаза D, под действием которой легкогидратируемые фосфолипиды, в первую очередь фосфатидилхолин, преобразуются в трудногидратируемые фосфатидные кислоты. Активная фосфолипаза D найдена в семенах хлопчатника и подсолнечника. Наибольшая активность фосфолипазы D в семенах подсолнечника проявляется при влажности семян Следует выделить, что из фосфолипаз в растениях, в том числе семенах, найдена лишь фосфолипаза D; остальные фосфолипазы находятся лишь в клеточках микробов, насекомых и животных.

Так, к примеру, в состав яда пчел и шершней в качестве неотклонимого компонента заходит фосфолипаза А2, молекулярная масса которой от 14 до 16 кДа. Растения, содержащие существенное количество на биологическом уровне ценных беков и липидов именуют белково-масличными. Био ценность белков зависит от их аминокислотного состава; атакуемость протеолитическими ферментами; наличием антипитательных веществ; присутствием ядовитых веществ; присутствием ингибиторов протеолитических ферментов.

Для запасных белков растений характерна несбалансированность по аминокислотному составу. Сбалансированными по аминокислотному составу считают белки, аминокислотный состав которых по собственному высококачественному составу и количественному соотношению близок к животным белкам. За идеал био ценности для человека принят белок куриного яичка.

Физиологический смысл четвертичной структуры запасного белка, может быть, состоит в том, что с ее образованием запасный белок перебегает в метаболически инертную форму, предохраняющую его от деяния собственных протеолитических ферментов во время созревания, хранения и в начале прорастания. Это содействует скоплению белка в созревающих семенах, сохранения его в неблагоприятных критериях, а при прорастании исключает его ранний распад. Различительными качествами ферментов являются их: - высокая активность; - лабильность; - специфика деяния.

С точки зрения масложировой индустрии более увлекательными являются последующие ферменты: липаза, фосфолипаза, оксидоредуктаза, уреаза, мирозиназа. Липазы разрушают сложноэфирные связи у всех 3-х атомов углерода с образованием 3-х вольных жирных кислот и глицерина. Существует два вида липазы, имеющих активность в кислой и щелочной средах.

Это дозволяет накапливать липиды в период созревания и расходовать в период прорастания. Фосфолипазы гидролизуют три типа связей в молекуле фосфолипидов. Есть Четыре вида фосфолипаз А1, А2. С и Д фосфолипазы. Две 1-ые отщепляют жирные кислоты, С- остаток фосфорной кислоты, Д- радикал.

Гидролизует мочевину на две молекулы аммиака и углекислый газ. В производстве белковых товаров из семян сои необыкновенную значимость имеет показатель активности уреазы, которую определяют измеряя рН раствора до и опосля получасового настаивания, согласно требованиям эталона активность уреазы не обязана превосходить 0,1 рН за 30 минут.

Катализируют окислительно-восстановительные реакции. Представитель — липоксигеназа, катализирующая перевоплощение полиненасыщенных жирных кислот линолевой и линоленовой в гидроксикислоты. Реакция ускоряется в присутствии кислорода воздуха. При этом происходит разрушение жирных кислот с образованием летучих вторичных товаров окисления и возникновению специфичного аромата и вкуса испорченного масла. Мирозиназа — фермент присутствующий в семенах семейства капустных, гидролизующий тиоглюкозинолаты до глюкозы и аглюкона.

Дальше аглюкон, в зависимости от рН среды распадается на нитрилы, цианаты, изотиоцианаты, которые ограничивают внедрение белковых товаров переработки семян в кормовых целях. Белки-ингибиторы представляют собой сравнимо низкомолекулярные белки. Молекула белка-ингибитора имеет твердую пространственную структуру, устойчивую к разным денатурирующим действиям. Белки-ингибиторы находятся в цитоплазме и мембранах алейроновых зернышек, а протеолитические ферменты — в белковых телах алейроновых зернах.

Все, не считая ингибитора Кунитца связывают по две молекулы ферментов. Понизить активность фермента, можно: - заблокировав активный центр фермента, методом связывания с ним реактивного центра ингибитора; - создавать пространственные затруднения для процесса присоединения субстрата к активному центру фермента; - разрушив молекулу; - средством электростатических сил изменять конфигурацию молекулы белка и таковым образом снижать активность активного цента фермента.

Роль белков-ингибиторов в жизни растения: - препятствие досрочному гидролизу белков обратимо связывая протеолитические ферменты; - нейтрализовать чужеродные ферменты микрофлоры, насекомых и животных; - создание подходящей среды в почве поблизости семени в период прорастания, а конкретно подавление жизнедеятельности микрофлоры излишком серы; - обеспечение запаса серы, нужного для прорастания семян.

Более исследованы ингибиторы протеолитических ферментов, действие которых существенно понижает пищевую ценность белковых товаров, приобретенных из маслосодержащих материалов. Потому следует инактивировать белки-ингибиторы при производстве белковых товаров, производимых из семян сои и арахиса. Что достигается методом влаготепловой обработки. Для семян сои более важен ингибитор трипсина, активность которого косвенным методом контролируют с помощью показателя активности уреазы. Присутствие небелкового азота усложняет расчет содержания белка, так как белок рассчитывают по количеству азота, умноженному на коэффициент 6, Которые, в свою очередь, размещаются в запасающих тканях семян: семядолях и эндосперме.

Не считая запасных белков алейроновые зерна содержат протеолитические ферменты, а также лектины защитные белки и небелковые включения. Алейроновые зерна 1-го растения различаются в зависимости от органа, в котором они находятся. Алейроновые зерна разных растений имеют личные структуры. Алейроновые зерна покрыты простыми мембранами. Запасные белки размещены снутри зерна, а протеолитические ферменты — поближе к поверхности.

Структурные белки локализованы в биомембранах. Ферменты — в микросомах, лизосомах, мембранах и цитоплазме. Семечки, содержащие в значимом количестве белковые вещества которые фактически также ценны как и масло, именуют белково-масличными. К ним относят сою, арахис, кедровый орешек и др.

При переработке белково-масличных семян, следует сделать как можно наиболее «мягкие » условия влаготепловой обработки ВТО , чтоб сохранить белки в нативном виде, но, ВТО обязана быть довольно интенсивной, чтоб инактивировать белки-ингибиторы, содержащиеся в их. Для этого предусмотрена обработка шрота в тостерах. Потому при получении соевого шрота наряду с показателями соответствующими для остальных масличных культур введен показатель активности уреазы.

Инактивация уреазы является очевидцем инактивации бессчетных форм белков-ингибиторов, содержащихся в ней. То есть инактивацию ингибиторов определяют косвенным методом, так как прямой метод слишком: длителен, сложен, и экономически невыгоден. Запасные в семенах масличных культур представлены в основном крахмалом; 2. Структурные входят в состав клеточной оболочки, представлены целлюлозой и гемицеллюлозой ; 3.

Защитные которые защищают семечки от наружных действий или благодаря собственной инертности, или образуя ядовитые вещества. Молекулы углеводов способны образовывать полимерные соединения образовывать ди- ,три-, тетра-, пента- и полисахариды. В масличных семенах традиционно незначимое количество углеводов, основная часть которых представлена защитными и локализована в оболочке семян.

Содержание их в семенах колеблется в период созревания в широких пределах. Поначалу возрастает, потом, миниатюризируется. Олигосахариды состоят из моносахаридов к примеру, дисахарид сахароза, состоящий из остатков глюкозы и фруктозы, трисахарид раффиноза, представляющий собой соединение сахарозы с остатком галактозы. Запасные и структурные углеводы Полисахариды представляют собой природные полимеры, состоящие из сотен остатков моносахаридов.

Представителями полисахаридов являются крахмал и целлюлоза. Крахмал растворим в воде потому может быть усвоен организмами животного и человека. Скопление крахмала в качестве запасного вещества нехарактерно для семян масличных культур. В период созревания поначалу возрастает содержание крахмала, а потом понижается. Целлюлоза клетчатка - нерастворимый в воде полисахарид. Заходит в состав клеточных структур составляет основную массу клеток растений.

Играют защитные функции ограничивают применение масла в технических целях. Присутствие их в масле определяют термопробой льняного масла. Слизи растворимы в воде и масле. Слизи представляют собой соединения галактозы, рамнозы, глюкозы, арабинозы. В основном играют защитные функции.

При гидролизе почти всех из их образуются ядовитые вещества. Содержится в семенах льна. При гидролизе распадается на глюкозу, ацетон и синильную кислоту. Содержится в косточках абрикоса, миндаля, вишни, сливы, персика. При гидролизе образует глюкозу, бензальдегид и синильную кислоту. Содержатся в семенах семейства капустных.

При ферментативном гидролизе образуют глюкозу и аглюкон, который в зависимости от рН среды гидролизуется с образованием ядовитых веществ. В нейтральной и слабощелочной среде — до изотиоцианата. В кислой среде рН с образованием нитрила.

Находится в семенах горчицы. При гидролизе распадается с образованием аллилового масла, придающего горчице горьковатый жгучий вкус ограничивающий применение горчичного и рапсового шротов и жмыхов в качестве корма, но, обусловливающий применение горчичного жмыха в пищевой и мед индустриях.

Наиболее высококачественный жмых употребляют для производства горчичников, а наименее доброкачественную — для производства горчичного порошка. Содержание аллилового масла зависит от влаготепловой обработки: при наиболее интенсивной влаготепловой обработке получают жмыхи с низким содержанием горчичного масла. Чтоб получить жмых с огромным содержанием нативных гликозидов при влаготепловой обработке мятку не подвергают увлажнению. Дубильные вещества представляют собой производные фенолкарбоновых кислот.

Ферменты масличных семян гейхеры из семян

Холодная ферментация – путь к оптимальному здоровью

Следующая статья гипсофила цена семян

Другие материалы по теме

  • Семен фролов у
  • Анис семена википедия
  • Семена флорида
  • Подработка семян сушка
  • Комментариев: 1

    1. Егоров Валентин Максимович · 03.09.2020 Ломоносов Олег Васильевич

      прорастания семян фасоли

    Комментировать